Cara Kerja Gerak Refleks

Pernahkah anda secara tidak sengaja, ataupun sengaja, memegang panci panas yang berisi air mendidih? Apa yang terjadi? Secara otomatis tangan anda akan tertarik menjauhi panci tersebut, tanpa sempat berpikir.

Inilah yang disebut gerak refleks.

Memang ini adalah topik yang sudah sangat umum, tapi akan saya bahas barangkali ada pembaca yang belum tahu.



Pertama-tama mari kita lihat susunan sistem syaraf manusia

Lihat, banyak yang beranggapan bahwa pusat syaraf manusia hanyalah otak. Mari kita klarifikasi kembali, pusat syaraf manusia terdiri dari dua bagian: otak dan sumsum tulang belakang. Masing-masing bagian ini akan menghantarkan impuls dari kelompok bagian tubuh yang berbeda.

Nah, sekarang mekanisme gerak. Tubuh kita memiliki bagian tubuh yang berfungsi sebagai penerima rangsang, yaitu alat indera. Bagian tubuh ini disebut reseptor.

Nah, reseptor ini memiliki syaraf-syaraf khusus yang bisa mendeteksi rangsangan tertentu. Misal:

• Rangsang cahaya pada mata
• Rangsang sentuhan, suhu, gesekan, rasa sakit pada kulit
• Bau pada hidung
• Rasa pada lidah
• Suara pada telinga.

Setelah itu syaraf-syaraf yang disebut neuron reseptor ini akan mengirimkan sinyal listrik menuju otak. Informasi ini akan diolah sesuai kehendak kita. Kemudian otak akan mengirim respon menuju organ yang disebut efektor. Efektor meliputi : otot, kelenjar, dll. Respon yang dikirim otak ini ada yang dikirim secara otomatis, ada pula yang hanya dikirim bila kita menghendakinya.

Sinyal listrik ini kemudian akan diterjemahkan sebagai perintah oleh efektor.

Secara singkat :
Reseptor -> Medula Spinalis -> Otak -> Medula Spinalis -> efektor.

Impuls dapat melalui medula spinalis maupun langsung ke otak. Tergantung bagian tubuh mana yang menerima rangsang. (Lihat gambar yang tadi saya berikan di awal)

Lain halnya dengan gerak refleks, secara singkat jalannya impuls sebagai berikut :
Reseptor -> Medula Spinalis ->  efektor

atau Reseptor -> medula oblongata ->  efektor. Sekali lagi tergantung letak organ yang menerima rangsang.

Lihatlah, jauh lebih singkat bukan? Gerakan yang dilakukan akan disampaikan langsung menuju motor tanpa diproses lebih dulu oleh otak.

Untuk lebih jelasnya perhatikanlah gambar berikut :

Lalu mengapa beberapa orang memiliki refleks yang berbeda dengan yang lain? Misalnya, refleks seorang petinju akan berbeda dengan refleks seorang atlet taekwondo ataupun seorang pembalap.

Gerakan yang dilakukan dan dilatih secara terus menerus dapat membentuk path atau jalan baru di sistem syaraf. 

Maka bila kita telah berlatih berulang-ulang untuk menghindari serangan ataupun membanting setir di situasi tertentu, tentunya reaksi kita akan lebih cepat dibandingkan dengan orang yang tidak pernah berlatih.

Sekian, semoga bermanfaat :)

READ MORE - Cara Kerja Gerak Refleks

ENZIM

Enzim adalah satu-satunya pekerja dalam tubuh kita. Enzim lah yang membangun tubuh dengan bahan baku dari protein, karbohidrat, vitamin dan lemak, sebagaimana rumah kita dibangun dari batu dan semen. Itu sebabnya, meski tubuh kita cukup memperoleh semua zat gizi yang dibutuhkan, tanpa adanya enzim akan sia-sia saja. Semua proses biologis akan tergangggu dan daya tahan serta aktivitas fungsi tubuh pun menurun. 

Enzim adalah biomolekul yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia.^[1][2] Hampir semua enzim merupakan protein. Pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai substrat, dan enzim mengubah molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda, disebut produk. Hampir semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat.

Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat yang bereaksi dan dengan demikian mempercepat proses reaksi. Percepatan terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan yang dengan sendirinya akan mempermudah terjadinya reaksi. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim α-amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa.

Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan mauapun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi. Bentuk, muatan dan katakteristik hidrofilik/hidrofobikstereospesifisitas, regioselektivitas, dan kemoselektivitas yang sangat tinggi.^[15] enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. Enzim juga dapat menunjukkan tingkat

Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian dan pengekspresian genom. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem pengecekan ulang". Enzim seperti DNA polimerase mengatalisasi reaksi pada langkah pertama dan mengecek apakah produk reaksinya benar pada langkah kedua.^[16] Proses dwi-langkah ini menurunkan laju kesalahan dengan 1 kesalahan untuk setiap 100 juta reaksi pada polimerase mamalia.^[17] Mekanisme yang sama juga dapat ditemukan pada RNA polimerase,^[18]aminoasil tRNA sintetase^[19] dan ribosom.^[20]

Beberapa enzim yang menghasilkan metabolit sekunder dikatakan sebagai "tidak pilih-pilih", yakni bahwa ia dapat bekerja pada berbagai jenis substrat yang berbeda-beda. Diajukan bahwa kespesifikan substrat yang sangat luas ini sangat penting terhadap evolusi lintasan biosintetik yang baru.

Model "kunci dan gembok"

Enzim sangatlah spesifik. Pada tahun 1894, Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi.^[22] Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok". Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim, ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim. Model ini telah dibuktikan tidak akurat, dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima.

Model ketepatan induksi

Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi.

Pada tahun 1958, Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel, tapak aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat.^[23] Akibatnya, substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang kaku. Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. Pada beberapa kasus, misalnya glikosidase, molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif.Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya, yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan.

Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara, yang kesemuaannya menurunkan ΔG^‡

• Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim.)
• Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi.
• Menyediakan lintasan reaksi alternatif. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara.
• Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi yang tepat untuk bereaksi. Menariknya, efek entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan dasar,dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil.

Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif.^[38] Kofaktor dapat berupa zat anorganikorganik (contohnya flavin dan heme). Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat, ataupun koenzim, yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi. (contohnya ion logam) ataupun zat

Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut sebagai apoenzim ataupun apoprotein. Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut holoenzim (bentuk aktif). Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim, tetapi terikat dengan kuat. Namun, gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase). Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda, seperti DNA polimerase. Pada kasus ini, holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif.

Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase, dengan kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya.

Hal-ihwal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. Dalam dunia pendidikan tinggi, enzimologi tidak dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. Enzimologi terutama dipelajari dalam kedokteran, ilmu pangan, teknologi pengolahan pangan, dan cabang-cabang ilmu pertanian.

Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivatorobat dan racun adalah inihibitor enzim. adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Banyak

Ada tiga hal yang diperlukan untuk metabolisme dalam tubuh kita yaitu bahan makanan, enzim dan hormon. Antara ketiganya perlu suatu kerjasama yang sinergis. Ibarat pabrik, bahan makanan (vitamin, protein, mineral) adalah “materialnya”, enzim sebagai “pekerjanya”, sedangkan hormon sebagai “mandornya”. Itu sebabnya, meskipun kita cukup mengonsumsi vitamin, mineral dan protein tetapi bila bahan-bahan tersebut tidak dapat diserap oleh sel-sel tubuh kita karena kekurangan atau tiadanya enzim, kita tetap dengan mudah terkena penyakit. Disini, tugas enzim metabolisme khususnya, mengubah bahan-bahan makanan yang kita makan sehingga dapat dimanfaatkan oleh sel-sel tubuh.

Dalam tubuh kita terdapat berbagai macam enzim yang jumlahnya ribuan. Kemampuan tubuh kita untuk memperbaiki diri ketika terluka dan menangkal penyakit, secara langsung berhubungan dengan kekuatan dan jumlah enzim dalam tubuh kita. Setiap jenis enzim mempunyai tugas spesifik dalam tubuh seperti mencerna makanan, memecah toksin, membersihkan darah, memperkuat sistem kekebalan tubuh, membentuk protein menjadi otot, menghilangkan karbondioksida dari paru-paru, dll.

Semua organ tubuh kita seperti jantung, paru-paru, ginjal, organ-organ yang berhubungan dengan pencernaan, pembuluh darah dll, serta apapun tugas masing-masing organ tersebut, tidak akan dapat berfungsi tanpa adanya enzim. Bahkan, karena masing-masing organ tubuh kita memiliki fungsi beragam dan sel yang berbeda-beda, sehingga membutuh-kan enzim yang beragam pula. Pada jantung misalnya, karena ada bermacam-macam sel, maka diperlukan pula bermacam-macam enzim dalam jantung.

Enzim adalah satu atau beberapa gugus polipeptida (protein) yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat yang bereaksi dan dengan demikian mempercepat proses reaksi. Percepatan terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan yang dengan sendirinya akan mempermudah terjadinya reaksi.

Berdasarkan strukturnya, enzim terdiri atas komponen yang disebut apoenzim yang berupa protein dan komponen lain yang disebut gugus prostetik yang berupa nonprotein. Gugus prostetik dibedakan menjadi koenzim dan kofaktor. Koenzim berupa gugus organik yang pada umumnya merupakan vitamin, seperti vitamin B1, B2, NAD⁺ (Nicotinamide Adenine Dinucleotide). Kofaktor berupa gugus anorganik yang biasanya berupa ion-ion logam, seperti Cu²⁺, Mg²⁺, dan Fe²⁺. Beberapa jenis vitamin seperti kelompok vitamin B merupakan koenzim. Jadi, enzim yang utuh tersusun atas bagian protein yang aktif yang disebut apoenzim dan koenzim, yang bersatu dan kemudian disebut holoenzim.

Enzim bekerja dengan dua cara, yaitu menurut Teori Kunci-Gembok (Lock and Key Theory) dan Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit Theory). Menurut teori kunci-gembok, terjadinya reaksi antara substrat dengan enzim karena adanya kesesuaian bentuk ruang antara substrat dengan situs aktif (active site) dari enzim, sehingga sisi aktif enzim cenderung kaku. Substrat berperan sebagai kunci masuk ke dalam situs aktif, yang berperan sebagai gembok, sehingga terjadi kompleks enzim-substrat. Pada saat ikatan kompleks enzim-substrat terputus, produk hasil reaksi akan dilepas dan enzim akan kembali pada konfigurasi semula. Berbeda dengan teori kunci gembok, menurut teori kecocokan induksi reaksi antara enzim dengan substrat berlangsung karena adanya induksi substrat terhadap situs aktif enzim sedemikian rupa sehingga keduanya merupakan struktur yang komplemen atau saling melengkapi. Menurut teori ini situs aktif tidak bersifat kaku, tetapi lebih fleksibel.

Sebagai katalis dalam reaksi-reaksi di dalam tubuh organisme, enzim memiliki beberapa sifat, yaitu:
1. Enzim adalah protein, karenanya enzim bersifat thermolabil,  membutuhkan pH dan suhu yang tepat.
2. Enzim bekerja secara spesifik, dimana satu enzim hanya bekerja pada satu substrat.
3. Enzim berfungsi sebagai katalis, yaitu mempercepat terjadinya reaksi kimia tanpa mengubah kesetimbangan reaksi.
4. Enzim hanya diperlukan dalam jumlah sedikit.
5. Enzim dapat bekerja secara bolak-balik.
6. Kerja enzim dipengaruhi oleh lingkungan, seperti oleh suhu, pH, konsentrasi, dan lain-lain.

Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi kerja enzim diantaranya adalah sebagai berikut.

1. Suhu

Enzim tidak dapat bekerja secara optimal apabila suhu lingkungan terlalu rendah atau terlalu tinggi. Jika suhu lingkungan mencapai 0° C atau lebih rendah lagi, enzim tidak aktif. Jika suhu lingkungan mencapai 40° C atau lebih, enzim akan mengalami denaturasi (rusak). Suhu optimal enzim bagi masing-masing organisme berbeda-beda. Untuk hewan berdarah dingin, suhu optimal enzim adalah 25° C, sementara suhu optimal hewan berdarah panas, termasuk manusia, adalah 37° C.

2. pH (Tingkat Keasaman)

Setiap enzim mempunyai pH optimal masing-masing, sesuai dengan "tempat kerja"-nya. Misalnya enzim pepsin, karena bekerja di lambung yang bersuasana asam, memiliki pH optimal 2. Contoh lain, enzim ptialin, karena bekerja di mulut yang bersuasana basa, memiliki pH optimal 7,5-8.

3. Aktivator dan Inhibitor

Aktivator adalah zat yang dapat mengaktifkan dan menggiatkan kerja enzim. Contohnya ion klorida, yang dapat mengaktifkan enzim amilase.
Inhibitor adalah zat yang dapat menghambat kerja enzim. Berdasarkan cara kerjanya, inhibitor terbagi dua, inhibitor kompetitif dan inhibitor nonkompetitif. Inhibitor kompetitif adalah inhibitor yang bersaing aktif dengan substrat untuk mendapatkan situs aktif enzim, contohnya sianida bersaing dengan oksigen dalam pengikatan Hb. Sementara itu, inhibitor nonkompetitif adalah inhibitor yang melekat pada sisi lain selain situs aktif pada enzim, yang lama kelamaan dapat mengubah sisi aktif enzim.

4. Konsentrasi enzim dan substrat

- Semakin tinggi konsentrasi enzim akan semakin mempercepat terjadinya reaksi. Dan konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.
- Jika sudah mencapai titik jenuhnya, maka konsentrasi substrat berbanding  terbalik dengan kecepatan reaksi.

Dewasa ini, enzim adalah senyawa yang umum digunakan dalam proses produksi. Enzim yang digunakan pada umumnya berasal dari enzim yang diisolasi dari bakteri. Penggunaan enzim dalam proses produksi dapat meningkatkan efisiensi yang kemudian akan meningkatkan jumlah produksi.

Sejak tahun 70[ES][SQ]an, Lembaga Ilmu Pengetahuan Indonesia (LIPI) telah menyadari, bahwa enzim akan memegang peranan penting dalam industri. Enzim adalah protein tidak beracun namun mampu mempercepat laju reaksi kimia dalam suhu dan derajat keasaman yang lembut. Produk yang dihasilkannya sangat spesifik sehingga dapat diperhitungkan dengan mudah. Enzim menjadi primadona industri saat ini dan di masa yang akan datang karena melalui penggunaannya, energi dapat dihemat dan akrab dengan lingkungan. Saat ini penggunaan enzim dalam industri makanan dan minuman, industri tekstil, industri kulit dan kertas di Indonesia semakin meningkat. Dilaporkan, enzim amilase yang digunakan dalam industri tekstil di Bandung - Jawa Barat, jumlahnya tidak kurang dari 4 ton per bulan atau sekitar 2- 3 juta dolar Amerika setiap bulannya dan semuanya diimpor.

Oleh karena itu, LIPI telah sejak lama mengumpulkan dan menseleksi mikroba penghasil enzim khususnya penghasil enzim amilase (pemecah zat tepung), lipase (pemecah lemak), dan protease (pemecah protein). Ke tiga enzim ini sudah amat luas dipakai dalam industri gula cair dan tekstil serta kertas, industri modifikasi lemak, dan industri kulit. Paling tidak, ada 3 Pusat Penelitian (Puslit) di lingkungan LIPI yang bekerja dengan enzim yaitu Puslit Bioteknologi, Puslit Biologi dan Puslit Kimia Terapan.

Pada saat ini Puslit Biologi tengah melakukan seleksi ulang terhadap koleksi mikroba penghasil ke 3 enzim di atas. Sementara itu Puslit Kimia Terapan telah mengembangkan produksi enzim a amilase sekala laboratorium dan Puslitbang Bioteknologi telah mengembangkan dan mempatenkan proses produksi enzim glukoamilase menggunakan kapang Rhizopus melalui UNIQUEST di Australia dan mengujicoba proses serupa menggunakan kapang Aspergillus sampai sekala 500 liter. Kini LIPI dengan berbagai fasilitasnya siap bermitra untuk mengembangkannya ke tingkat komersial.

Enzim amilase digunakan untuk menghidrolisis pati menjadi suatu produk yang larut dalam air serta mempunyai berat molekul rendah yaitu glukosa. Enzim ini banyak digunakan pada industri minuman misalnya pembuatan High Fructose Syrup (HFS) maupun pada industri tekstil. Enzim amilase dapat diproduksi oleh berbagai jenis mikroorganisma terutama dari keluarga Bacillus, Psedomonas dan Clostridium. Bakteri potensial yang akhir-akhir ini banyak digunakan untuk memproduksi enzim amilase pada skala industri antara lain Bacillus licheniformis dan B.stearothermophillus. Bahkan penggunaan B.stearothermophillus lebih disukai karena mampu menghasilkan enzim yang bersifat termostabil sehingga dapat menekan biaya produksi.

Enzim proteolitik memainkan peranan yang penting pada industri makanan (misalnya dalam proses konversi susu menjadi keju), sebagai bahan pada deterjen maupun pada pemrosesan kulit. Protease yang dipakai secara komersial seperti serine protease dan metalloprotease, biasanya berasal dari Bacillus subtilis yang mempunyai kemampuan produksi dan sekresi enzim yang tinggi. Produsen enzim protease lainnya adalah Pseudomanas aeruginosa dan Staphylococcus aureus. Pemakaian enzim protease dalam proses tanning kulit dapat meningkatkan kualitas kulit, disamping itu juga merupakan pemakaian produk bioteknologi yang ramah lingkungan karena dapat mengurangi beban polusi limbah industri kulit.

Enzim lipase (triacylglycerol acylhydrolases) banyak diproduksi oleh berbagai jenis mikroorganisma baik tunggal maupun bersamaan dengan enzim esterase. Mikroba penghasil lipase anatara lain adalah Pseudomonas aeruginosa, Serratia marcescens, Staphylocococcus aureus dan Bacillus subtilis. Enzim lipase ini digunakan sebagai biokatalis untuk memproduksi asam lemak bebas, gliserol, berbagai ester, sebagian gliserida, dan lemak yang dimodifikasi atau diesterifikasi dari substrat yang murah, seperti minayak kelapa sawit. Produk-produk tersebut secara luas digunakan dalam industri farmasi, kimia dan makanan.

Bidang Pemakaian

·                  Industri makanan dan minuman (keju, kecap, roti dan kue, HFS, bir dll)

·                  Industri tekstil

·                  Industri kertas

·                  Industri kulit

·                  Industri farmasi

·                  Deterjen

·                  Pasta gigi

Penggunaan

·                  Untuk memenuhi kebutuhan enzim di dalam negeri

·                  Sebagai biokatalis untuk produksi bahan-bahan kimia olahan

·                  Membantu mengurangi beban polusi lingkungan

READ MORE - ENZIM

ALERGI

Alergi adalah respon imun sekunder yang disebabkan oleh adanya senyawa tertentu (disebut alergen) yang dapat menimbulkan kerusakan pada jaringan.Alergen umumnya berupa protein terlarut atau glikoprotein yang berasal dari beberapa jenis sumber alergen a.l: protein dari tepung sari, bisa serangga, spora jamur, cacing, tungau, vaksin dan obat serta makanan (ikan, udang, putih telur, susu dll.). Reaksi alergi tidak terjadi pada semua individu tetapi hanya terjadi pada individu tertentu yang secara genetis alergi terhadap suatu alergen.Reaksi alergi oleh protein lateks dapat terjadi melalui kontak kulit  atau mukosa dan berlangsung cepat yaitu dalam beberapa menit sampai beberapa jam setelah penderita terpapar antigen yang ditandai gejala pembengkakan atau kulit memerah, hidung dan mata berair, kram perut, sulit bernafas, tekanan darah menurun dan pasien mengalami guncangan (anafilaksis)   yang berpotensi menimbulkan kematian.

Alergi merujuk pada reaksi berlebihan oleh sistim imun kita sebagai tanggapan pada kontak badan dengan bahan-bahan asing tertentu.Berlebihan karena bahan-bahan asing ini umumnya dipandang oleh tubuh sebagai sessuatu yang tidak membahayakan dan tidak terjadi tanggapan pada orang-orang yang tidak alergi.Tubuh-tubuh dari orang-orang yang alergi mengenali bahan asing itu dan sebagian dari sistim imun diaktifkan.Bahan-bahan alergi disebut "allergens".Contoh-contoh dari allergens termasuk serbuk sari, tungau, jamur-jamur, dan makanan-makanan.Untuk mengerti bahasa alergi adalah sangat penting untuk mengingat bahwa allergens adalah bahan-bahan yang asing terhadap tubuh dan dapat menyebabkan reaksi alergi pada orang-orang tertentu.

Ketika allergen bersentuhan dengan tubuh, dia menyebabkan sistim imun untuk mengembangkan reaksi alergi pada orang yang alergi terhadapnya. Ketika anda bereaksi secara tidak sesuai pada alergen yang umumnya tidak berbahaya pada orang-orang lain, anda mempunyai reaksi alergi dan dapat dirujuk sebagai alergi atau atopik. Oleh karananya, orang-orang yang cenderung mendapat alergi disebut alergi atau atopik.

Dokter anak austria bernama Clemens Pirquet (1874-1929) pertamakali menggunakan istilah alergi. Ia merujuk pada kedua imunitas yang menguntungkan dan hipersensitifitas yang berbahaya sebagai alergi. Kata alergi berasal dari kata-kata Greek "allos," yang berarti berbeda atau berubah dan "ergos," berarti bekerja atau beraksi. Alergi secara garis besar dirujuk sebagai "reaksi yang berubah".Kata alergi pertama kali digunakan pada tahun 1905 untuk menggambarkan reaksi-reaksi yang merugikan dari anak-anak yang diberikan suntikan-suntikan berulang dari serum kuda untuk melawan infeksi.Tahun berikutnya, istilah alergi diusulkan untuk menerangkan kereaktifan yang berubah yang tidak diharapkan ini.

Fakta-fakta Alergi

·            Diperkirakan sekitar 50 juta penduduk Amerika dipengaruhi oleh kondisi-kondisi alergi.

·            Biaya dari alergi di Amerika adalah lebih dari US$ 10 milyar setiap tahunnya.

·            Alergi rhinitis (alergi hidung) mempengaruhi sekitar 35 juta penduduk Amerika, 6 juta darinya adalah anak-anak.

·            Asma mempengaruhi 15 juta penduduk Amerika, 5 juta darinya adalah anak-anak.

·            Angka dari kasus-kasus asma berlipat ganda selama 20 tahun terakhir.

Penyebab alergi

Terdapat 3 faktor penyebab terjadinya alergi makanan, yaitu faktor genetik, imaturitas usus, pajanan alergi yang kadang memerlukan faktor pencetus.

1. Faktor genetik

     Alergi dapat diturunkan dari orang tua atau kakek/nenek pada penderita .Bila ada     orang tua, keluarga atau kakek/nenek yang menederita alergi kita harus mewaspadai tanda alergi pada anak sejak dini. Bila ada salah satu orang tua yang menderita gejala alergi maka dapat menurunkan resiko pada anak sekitar 17 – 40%,. Bila ke dua orang tua alergi maka resiko pada anak meningkat menjadi 53 -  70%.   Untuk mengetahui resiko alergi pada anak kita harus mengetahui bagaimana gejala alergi pada orang dewasa.Gejala alergi pada orang dewasa juga bisa mengenai semua organ tubuh dan sistem fungsi tubuh.Adapun manifestasi klinik alergi pada dewasa dapat dilihat pada tabel 1.  Bila terdapat 3 gejala atau lebih pada beberapa organ, tanpa diketahui penyebab pasti keluhan tersebut maka kecurigaan mengalami reaksi alergi semakin besar.

2. Imaturitas usus

Secara mekanik integritas mukosa usus dan peristaltik merupakan pelindung masuknya alergen ke dalam tubuh.Secara kimiawi asam lambung dan enzim pencernaan menyebabkan denaturasi allergen.Secra imunologik sIgA pada permukaan mukosa dan limfosit pada lamina propia dapat menangkal allergen masuk ke dalam tubuh.Pada usus imatur system pertahanan tubuh tersebut masih lemah dan gagal berfungsi sehingga memudahkan alergen masuk ke dalam tubuh.

3. Pajanan alergi

Pajanan alergi yang merangsang produksi IgE spesifik sudah dapat terjadi sejak bayi dalam kandungan. Diketahui adanya IgE spesifik pada janin terhadap penisilin, gandum, telur dan susu. Pajanan juga terjadi pada masa bayi.Pemberian ASI eksklusif mengurangi jumlah bayi yang hipersensitif terhadap makanan pada tahun pertama kehidupan. Pemberian PASI meningkatkan angka kejadian alergi

Dalam keadaan normal, sistem kekebalan mempertahankan tubuh melawan zat-zat yang berbahaya seperti bakteri, virus dan racun.Kadang suatu respon kekebalan dipicu oleh suatu zat (alergen) yang biasanya tidak berbahaya dan terjadi alergi.Penyebab dari alergi makanan tidak sepenuhnya dimengerti karena alergi makanan bisa menimbulkan sejumlah gejala yang bervariasi.
Reaksi terhadap makanan bisa bersifat ringan atau fatal, tergantung kepada jenis dan beratnya reaksi.Alergi makanan sering terjadi.Sistem kekebalan melepaskan antibodi dan zat-zat (termasuk histamin) sebagai respon terhadap masuknya makanan tertentu. Gejalanya bisa terlokalisir di lambung dan usus atau bisa menimbulkan gejala di berbagai bagian tubuh, setelah makanan dicerna dan diserap, Gejala biasanya akan timbul dengan segera, jarang sampai lebih dari 2 jam setelah makan makanan tertentu.  Alergi makanan seringkali menyerupai keadaan lainnya, seperti intoleransi makanan (terjadi akibat kekurangan enzim yang diperlukan untuk mencerna makanan tertentu), irritable bowel syndrome, respon terhadap stres emosi atau stres fisik, pencemaran makanan oleh racun (keracunan makanan) dan penyakit lainnya.Alergi makanan berbeda dengan penyakit-penyakit tersebut karena pada alergi makanan dilepaskan antibodi, histamin dan zat-zat lainnya.
Makanan yang seringkali menyebabkan alergi:

- kerang-kerangan (kepitin, lobster, udang)

- kacang-kacangan

- kacang tanah

- buah-buahan (melon, strawberi, nanas dan buah tropis lainnya)

- tomat

- pewarna, penyedap makanan.

Makanan yang sering menyebabkan intoleransi:

- terigu dan gandum lainnya yang mengandung gluten

- protein susu sapi

- hasil olahan jagung.

GEJALA

Gejala-gejala yang mungkin terjadi setelah memakan makanan penyebab alergi:
- tenggorokan terasa gatal

- anafilaksis

- nyeri perut

- perut keroncongan

- diare

- mual

- muntah

- kram perut

- perut kermbung

- rasa gatal di mulut, tenggorokan, mata, kulit atau bagian tubuh lainnya

- kaligata (urtikaria

- angioedema (kaligata di kelopak mata, bibir)

- sakit kepala

- hidung tersumbat

- hidung meler

- sesak nafas

- bengek (mengi)

- kesulitan menelan.

DIAGNOSA

Diagnosis ditegakkan berdasarkan timbulnya gejala-gejala setelah penderita memakan makanan tertentu.

Pada pemeriksaan paru-paru dengan stetoskop bisa terdengar bunyi pernafasan mengi.Peningkatan antibodi atau immunoglobulin (terutaman IgE) semakin memperkuat diagnosis alergi. Untuk menentukan penyebab terjadinya alergi, bisa dilakukan pemeriksaan berikut:

§  Penyisihan makanan (makanan yang dicurigai disingkirkan sampai gejalanya menghilang, setelah itu makanan tersebut kembali diberikan kepada penderita untuk melihat apakah terjadi reaksi alergi)

§  Diet provokasi makanan

§  Tes kulit untuk alergi. 

PENGOBATAN

Pengobatannya bervariasi, tergantung kepada jenis dan beratnya gejala.
Tujuan pengobatan adalah mengurangi gejala dan menghindari reaksi alergi di masa yang akan datang.  Gejala yang ringan atau terlokalisir mungkin tidak memerlukan pengobatan khusus. Gejala akan menghilang beberapa saat kemudian.
Antihistamin bisa meringankan berbagai gejala.Untuk gejala yang berat, bisa diberikan kortikosteroid (misalnya prednison) dan epinefrin (adrenalin).

PENCEGAHAN

Cara terbaik untuk mencegah terjadinya reaksi alergi di masa yang akan datang adalah dengan menghindari makanan penyebab alergi.

ANTIBIOTIK

 

Antibiotik termasuk jenis obat yang cukup sering diresepkan dalam pengobatan modern. Antibiotik adalah zat yang membunuh atau menghambat pertumbuhan bakteri.

Sebelum penemuan antibiotik yang pertama, penisilin, pada tahun 1928, jutaan orang di seluruh dunia tak terselamatkan jiwanya karena infeksi-infeksi yang saat ini mudah diobati.

Pencarian antibiotik telah dimulai sejak penghujung abad ke 18 seiring dengan meningkatnya pemahaman teori kuman penyakit, suatu teori yang berhubungan dengan bakteri dan mikroba yang menyebabkan penyakit.

Saat itu para ilmuwan mulai mencari obat yang dapat membunuh bakteri penyebab sakit. Tujuan dari penelitian tersebut yaitu untuk menemukan apa yang disebut "peluru ajaib", yaitu obat yang dapat membidik/menghancurkan mikroba tanpa menimbulkan keracunan.

Pada permulaan tahun 1920, ilmuwan Inggris Alexander Fleming melaporkan bahwa suatu produk dalam airmata manusia dapat melisiskan (menghancurkan) sel bakteri. Zat ini disebut lysozyme, yang merupakan contoh pertama antibakteri yang ditemukan pada manusia.

Seperti pyocyanase, lysozyme juga menemukan jalan buntu dalam usaha pencarian antibiotik yang efektif, karena sifatnya yang merusak sel-sel bakteri non-patogen.

Namun pada tahun 1928 Fleming secara kebetulan menemukan antibakteri lain. Sekembali liburan akhir pekan, Fleming memperhatikan satu set cawan petri lama yang ia tinggalkan. Ia menemukan bahwa koloni Staphylococcus aureus yang ia goreskan pada cawan petri tersebut telah lisis.
Lisis sel bakteri terjadi pada daerah yang berdekatan dengan cendawan pencemar yang tumbuh pada cawan petri. Ia menghipotesa bahwa suatu produk dari cendawan tersebut menyebabkan lisis sel stafilokokus. Produk tersebut kemudian dinamai penisilin karena cendawan pencemar tersebut dikenali sebagai Penicillium notatum.

Walaupun secara umum Fleming menerima pujian karena menemukan penisilin, namun pada kenyataannya secara tehnik Fleming "menemukan kembali" zat tersebut.

Semula Ernest Duchesne, seorang mahasiswa kedokteran Perancis, yang menemukan sifat-sifat penisilium pada tahun 1896, namun gagal dalam melaporkan hubungan antara cendawan dan zat yang memiliki sifat-sifat antibakteri, sehingga Penisilium dilupakan dalam komunitas ilmiah sampai penemuan kembali oleh FleminG.

Antibiotik adalah segolongan senyawa yang berasal dari makhluk hidup , yang mempunyai efek menekan atau menghentikan suatu proses biokimia di dalam organisme, khususnya dalam proses infeksi oleh bakteri.

Antibiotik adalah substansi kimia alamiah hasil metabolisme sekunder mikroorganisme, yang mempunyai kemampuan baik menghambat pertumbuhan maupun membunuh mikroorganisme lain. Definisi tersebut sangat terbatas, karena sekarang  banyak molekul yang diperoleh melalui sintesis kimia, mempunyai  aktivitas terhadap mikroorganisme.            Sekarang istilah antibiotika berarti semua substansi baik yang berasal dari alam maupun sintetik yang mempunyai toksisitas selektif terhadap satu atau beberapa mikroorganisme tujuan, tetapi mempunyai toksisitas cukup lemah terhadap inang (manusia, hewan, atau tumbuhan) dan dapat diberikan melalui jalur umum.

            Walaupun masa jaya penemuan antibiotika telah berlalu, dimulai sejak tahun 1939 sampai 1959, tetapi penelitian dibidang ini bangkit kembali sejak tahun 1965 dengan penemuan antibiotika semisintetik seperti β-laktamin. Masa kini, bioteknologi antibiotika diarahkan untuk menemukan antibiotika baru dengan mengeksploitasi dunia mikroba, mencari galur yang beragam dari habitat yang beragam, seleksi galur dan perbaikan genetik, tekhnik media dan kultur, biosintesa molekul, fisiologi produksi antibiotika dan optimalisasi, serta modelisasi fermentasi industri. Disamping itu digalakkan mencari antibiotika yang dapat mengatasi AIDS, HIV dan virus hepatitis B (Sudirman, 1994).

Didalam tubuh kita ada bakteri yg baik dan ada juga bakteri yg jahat, yg jumlahnya secara alami dapat berimbang. Namun menjadi tdk berimbang ketika kita mempengaruhinya dg berbagai zat yg kita masukan ke dalam tubuh. Ketidak seimbangan tersebut akan membuat gangguan bagi organ tertentu yg membutuhkannya.

Disamping bakteri juga kita memiliki system yg mengatur pasukan penyelamat diri terhadap serangan baik itu bakteri, kuman, jasad renik mau pun virus dan plasmodium, yg kemudian tercatat dlm system kekebalan tubuh, baik pola penyerangan mau pun bagaimana sang tubuh harus bertindak utk menyelamatkan tubuh dari serangan tersebut.

Kalau setiap tubuh mengalami gangguan, sebagai akibat dari penyerangan dari luar tubuh, dan kemudian sang sytem kekebalan bereaksi baik untuk mendeteksi pola, mau pun melakukan cara penyelamatan tubuh dari serangan, tetapi kemudian kita interfrensi dg mengumpankan antibiotik, maka tentu saja kerja system kekebalan akan tdk sempurna menemukan baik apa yg menyerang tubuh, mau pun bagaimana menanggulanginya.

Jenis Antibiotik
Meskipun ada lebih dari 100 macam antibiotik, namun umumnya mereka berasal dari beberapa jenis antibiotik saja, sehingga mudah untuk dikelompokkan. Ada banyak cara untuk menggolongkan antibiotik, yaitu :

Berdasarkan sifatnya (daya hancurnya) antibiotik dibagi menjadi dua:

1.   Antibiotik yang bersifat bakterisidal, yaitu antibiotik yang bersifat destruktif terhadap bakteri.

2.  Antibiotik yang bersifat bakteriostatik, yaitu antibiotik yang bekerja menghambat pertumbuhan atau multiplikasi bakteri.

Cara yang ditempuh oleh antibiotik dalam menekan bakteri dapat bermacam-macam, namun dengan tujuan yang sama yaitu untuk menghambat perkembangan bakteri. Oleh karena itu mekanisme kerja antibiotik dalam menghambat proses biokimia di dalam organisme dapat dijadikan dasar untuk mengklasifikasikan antibiotik sebagai berikut:

1. Antibiotik yang menghambat sintesis dinding sel bakteri. Yang termasuk ke dalam golongan ini adalah Beta-laktam, Penicillin, Polypeptida, Cephalosporin, Ampicillin, Oxasilin.

a)  Beta-laktam menghambat pertumbuhan bakteri dengan cara berikatan pada enzim DD-transpeptidase yang memperantarai dinding peptidoglikan bakteri, sehingga dengan demikian akan melemahkan dinding sel bakteri Hal ini mengakibatkan sitolisis karena ketidakseimbangan tekanan osmotis, serta pengaktifan hidrolase dan autolysins yang mencerna dinding peptidoglikan yang sudah terbentuk sebelumnya. Namun Beta-laktam (dan Penicillin) hanya efektif terhadap bakteri gram positif, sebab keberadaan membran terluar (outer membran) yang terdapat pada bakteri gram negatif membuatnya tak mampu menembus dinding peptidoglikan.[7]

b)  Penicillin meliputi natural Penicillin, Penicillin G dan Penicillin V, merupakan antibiotik bakterisidal yang menghambat sintesis dinding sel dan digunakan untuk penyakit-penyakit seperti sifilis, listeria, atau alergi bakteri gram positif/Staphilococcus/Streptococcus. Namun karena Penicillin merupakan jenis antibiotik pertama sehingga paling lama digunakan telah membawa dampak resistansi bakteri terhadap antibiotik ini. Namun demikian Penicillin tetap digunakan selain karena harganya yang murah juga produksinya yang mudah.

c)   Polypeptida meliputi Bacitracin, Polymixin B dan Vancomycin. Ketiganya bersifat bakterisidal. Bacitracin dan Vancomycin sama-sama menghambat sintesis dinding sel. Bacitracin digunakan untuk bakteri gram positif, sedangkan Vancomycin digunakan untuk bakteri Staphilococcus dan Streptococcus. Adapun Polymixin B digunakan untuk bakteri gram negatif.

d)  Cephalosporin (masih segolongan dengan Beta-laktam) memiliki mekanisme kerja yang hampir sama yaitu dengan menghambat sintesis peptidoglikan dinding sel bakteri. Normalnya sintesis dinding sel ini diperantarai oleh PBP (Penicillin Binding Protein) yang akan berikatan dengan D-alanin-D-alanin, terutama untuk membentuk jembatan peptidoglikan. Namun keberadaan antibiotik akan membuat PBP berikatan dengannya sehingga sintesis dinding peptidoglikan menjadi terhambat

e)   Ampicillin memiliki mekanisme yang sama dalam penghancuran dinding peptidoglikan, hanya saja Ampicillin mampu berpenetrasi kepada bakteri gram positif dan gram negatif. Hal ini disebabkan keberadaan gugus amino pada Ampicillin, sehingga membuatnya mampu menembus membran terluar (outer membran) pada bakteri gram negatif.

f)   Penicillin jenis lain, seperti Methicillin dan Oxacillin, merupakan antibiotik bakterisidal yang digunakan untuk menghambat sintesis dinding sel bakteri. Penggunaan Methicillin dan Oxacillin biasanya untuk bakteri gram positif yang telah membentuk kekebalan (resistansi) terhadap antibiotik dari golongan Beta-laktam.

g)   Antibiotik jenis inhibitor sintesis dinding sel lain memiliki spektrum sasaran yang lebih luas, yaitu Carbapenems, Imipenem, Meropenem. Ketiganya bersifat bakterisidal.

2.  Antibiotik yang menghambat transkripsi dan replikasi. Yang termasuk ke dalam golongan ini adalah Quinolone, Rifampicin, Actinomycin D, Nalidixic acid, Lincosamides, Metronidazole.

a)  Quinolone merupakan antibiotik bakterisidal yang menghambat pertumbuhan bakteri dengan cara masuk melalui porins dan menyerang DNA girase dan topoisomerase sehingga dengan demikian akan menghambat replikasi dan transkripsi DNA.[10] Quinolone lazim digunakan untuk infeksi traktus urinarius.

    b)  Rifampicin (Rifampin) merupakan antibiotik bakterisidal yang bekerja dengan cara berikatan dengan β-subunit dari RNA polymerase sehingga menghambat transkripsi RNA dan pada akhirnya sintesis protein.[11] Rifampicin umumnya menyerang bakteri spesies Mycobacterum.

c) Nalidixic acid merupakan antibiotik bakterisidal yang memiliki mekanisme kerja yang sama dengan Quinolone, namun Nalidixic acid banyak digunakan untuk penyakit demam tipus.

d) Lincosamides merupakan antibiotik yang berikatan pada subunit 50S  dan banyak digunakan untuk bakteri gram positif, anaeroba Pseudomemranous colitis. Contoh dari golongan Lincosamides adalah Clindamycin.

e) Metronidazole merupakan antibiotik bakterisidal diaktifkan oleh anaeroba dan berefek menghambat sintesis DNA.

3. Antibiotik yang menghambat sintesis protein. Yang termasuk ke dalam golongan ini adalah Macrolide, Aminoglycoside, Tetracycline, Chloramphenicol, Kanamycin, Oxytetracycline.

a)  Macrolide, meliputi Erythromycin dan Azithromycin, menghambat pertumbuhan bakteri dengan cara berikatan pada subunit 50S ribosom, sehingga dengan demikian akan menghambat translokasi peptidil tRNA yang diperlukan untuk sintesis protein. Peristiwa ini bersifat bakteriostatis, namun dalam konsentrasi tinggi hal ini dapat bersifat bakteriosidal. Macrolide biasanya menumpuk pada leukosit dan akan dihantarkan ke tempat terjadinya infeksi.[12] Macrolide biasanya digunakan untuk Diphteria, Legionella mycoplasma, dan Haemophilus.

b)  Aminoglycoside meliputi Streptomycin, Neomycin, dan Gentamycin, merupakan antibiotik bakterisidal yang berikatan dengan subunit 30S/50S sehingga menghambat sintesis protein. Namun antibiotik jenis ini hanya berpengaruh terhadap bakteri gram negatif.

c)  Tetracycline merupakan antibiotik bakteriostatis yang berikatan dengan subunit ribosomal 16S-30S dan mencegah pengikatan aminoasil-tRNA dari situs A pada ribosom, sehingga dengan demikian akan menghambat translasi protein. Namun antibiotik jenis ini memiliki efek samping yaitu menyebabkan gigi menjadi berwarna dan dampaknya terhadap ginjal dan hati.

d)   Chloramphenicol merupakan antibiotik bakteriostatis yang menghambat sintesis protein dan biasanya digunakan pada penyakit akibat kuman Salmonella.

4.  Antibiotik yang menghambat fungsi membran sel. Contohnya antara lain Ionimycin dan Valinomycin. Ionomycin bekerja dengan meningkatkan kadar kalsium intrasel sehingga mengganggu kesetimbangan osmosis dan menyebabkan kebocoran sel.[14]

5.   Antibiotik yang menghambat bersifat antimetabolit. Yang termasuk ke dalam golongan ini adalah Sulfa atau Sulfonamide, Trimetophrim, Azaserine.

a) Pada bakteri, Sulfonamide bekerja dengan bertindak sebagai inhibitor kompetitif terhadap enzim dihidropteroate sintetase (DHPS). Dengan dihambatnya enzim DHPS ini menyebabkan tidak terbentuknya asam tetrahidrofolat bagi bakteri. Tetrahidrofolat merupakan bentuk aktif asam folat, di mana fungsinya adalah untuk berbagai peran biologis di antaranya dalam produksi dan pemeliharaan sel serta sintesis DNA dan protein. Biasanya Sulfonamide digunakan untuk penyakit Neiserria meningitis.

b)   Trimetophrim juga menghambat pembentukan DNA dan protein melalui penghambatan metabolisme, hanya mekanismenya berbeda dari Sulfonamide. Trimetophrim akan menghambat enzim dihidrofolate reduktase yang seyogyanya dibutuhkan untuk mengubah dihidrofolat (DHF) menjadi tetrahidrofolat (THF).

c)    Azaserine (O-diazo-asetyl-I-serine) merupakan antibiotik yang dikenal sebagai purin-antagonis dan analog-glutamin. Azaserin mengganggu jalannya metabolisme bakteri dengan cara berikatan dengan situs yang berhubungan sintesis glutamin, sehingga mengganggu pembentukan glutamin yang merupakan salah satu asam amino dalam protein.

READ MORE - ALERGI