ENZIM

Enzim adalah satu-satunya pekerja dalam tubuh kita. Enzim lah yang membangun tubuh dengan bahan baku dari protein, karbohidrat, vitamin dan lemak, sebagaimana rumah kita dibangun dari batu dan semen. Itu sebabnya, meski tubuh kita cukup memperoleh semua zat gizi yang dibutuhkan, tanpa adanya enzim akan sia-sia saja. Semua proses biologis akan tergangggu dan daya tahan serta aktivitas fungsi tubuh pun menurun. 

Enzim adalah biomolekul yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia.^[1][2] Hampir semua enzim merupakan protein. Pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai substrat, dan enzim mengubah molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda, disebut produk. Hampir semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat.

Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat yang bereaksi dan dengan demikian mempercepat proses reaksi. Percepatan terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan yang dengan sendirinya akan mempermudah terjadinya reaksi. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim α-amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa.

Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan mauapun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi. Bentuk, muatan dan katakteristik hidrofilik/hidrofobikstereospesifisitas, regioselektivitas, dan kemoselektivitas yang sangat tinggi.^[15] enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. Enzim juga dapat menunjukkan tingkat

Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian dan pengekspresian genom. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem pengecekan ulang". Enzim seperti DNA polimerase mengatalisasi reaksi pada langkah pertama dan mengecek apakah produk reaksinya benar pada langkah kedua.^[16] Proses dwi-langkah ini menurunkan laju kesalahan dengan 1 kesalahan untuk setiap 100 juta reaksi pada polimerase mamalia.^[17] Mekanisme yang sama juga dapat ditemukan pada RNA polimerase,^[18]aminoasil tRNA sintetase^[19] dan ribosom.^[20]

Beberapa enzim yang menghasilkan metabolit sekunder dikatakan sebagai "tidak pilih-pilih", yakni bahwa ia dapat bekerja pada berbagai jenis substrat yang berbeda-beda. Diajukan bahwa kespesifikan substrat yang sangat luas ini sangat penting terhadap evolusi lintasan biosintetik yang baru.

Model "kunci dan gembok"

Enzim sangatlah spesifik. Pada tahun 1894, Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi.^[22] Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok". Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim, ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim. Model ini telah dibuktikan tidak akurat, dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima.

Model ketepatan induksi

Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi.

Pada tahun 1958, Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel, tapak aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat.^[23] Akibatnya, substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang kaku. Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. Pada beberapa kasus, misalnya glikosidase, molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif.Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya, yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan.

Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara, yang kesemuaannya menurunkan ΔG^‡

• Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim.)
• Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi.
• Menyediakan lintasan reaksi alternatif. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara.
• Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi yang tepat untuk bereaksi. Menariknya, efek entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan dasar,dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil.

Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif.^[38] Kofaktor dapat berupa zat anorganikorganik (contohnya flavin dan heme). Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat, ataupun koenzim, yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi. (contohnya ion logam) ataupun zat

Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut sebagai apoenzim ataupun apoprotein. Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut holoenzim (bentuk aktif). Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim, tetapi terikat dengan kuat. Namun, gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase). Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda, seperti DNA polimerase. Pada kasus ini, holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif.

Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase, dengan kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya.

Hal-ihwal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. Dalam dunia pendidikan tinggi, enzimologi tidak dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. Enzimologi terutama dipelajari dalam kedokteran, ilmu pangan, teknologi pengolahan pangan, dan cabang-cabang ilmu pertanian.

Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivatorobat dan racun adalah inihibitor enzim. adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Banyak

Ada tiga hal yang diperlukan untuk metabolisme dalam tubuh kita yaitu bahan makanan, enzim dan hormon. Antara ketiganya perlu suatu kerjasama yang sinergis. Ibarat pabrik, bahan makanan (vitamin, protein, mineral) adalah “materialnya”, enzim sebagai “pekerjanya”, sedangkan hormon sebagai “mandornya”. Itu sebabnya, meskipun kita cukup mengonsumsi vitamin, mineral dan protein tetapi bila bahan-bahan tersebut tidak dapat diserap oleh sel-sel tubuh kita karena kekurangan atau tiadanya enzim, kita tetap dengan mudah terkena penyakit. Disini, tugas enzim metabolisme khususnya, mengubah bahan-bahan makanan yang kita makan sehingga dapat dimanfaatkan oleh sel-sel tubuh.

Dalam tubuh kita terdapat berbagai macam enzim yang jumlahnya ribuan. Kemampuan tubuh kita untuk memperbaiki diri ketika terluka dan menangkal penyakit, secara langsung berhubungan dengan kekuatan dan jumlah enzim dalam tubuh kita. Setiap jenis enzim mempunyai tugas spesifik dalam tubuh seperti mencerna makanan, memecah toksin, membersihkan darah, memperkuat sistem kekebalan tubuh, membentuk protein menjadi otot, menghilangkan karbondioksida dari paru-paru, dll.

Semua organ tubuh kita seperti jantung, paru-paru, ginjal, organ-organ yang berhubungan dengan pencernaan, pembuluh darah dll, serta apapun tugas masing-masing organ tersebut, tidak akan dapat berfungsi tanpa adanya enzim. Bahkan, karena masing-masing organ tubuh kita memiliki fungsi beragam dan sel yang berbeda-beda, sehingga membutuh-kan enzim yang beragam pula. Pada jantung misalnya, karena ada bermacam-macam sel, maka diperlukan pula bermacam-macam enzim dalam jantung.

Enzim adalah satu atau beberapa gugus polipeptida (protein) yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat yang bereaksi dan dengan demikian mempercepat proses reaksi. Percepatan terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan yang dengan sendirinya akan mempermudah terjadinya reaksi.

Berdasarkan strukturnya, enzim terdiri atas komponen yang disebut apoenzim yang berupa protein dan komponen lain yang disebut gugus prostetik yang berupa nonprotein. Gugus prostetik dibedakan menjadi koenzim dan kofaktor. Koenzim berupa gugus organik yang pada umumnya merupakan vitamin, seperti vitamin B1, B2, NAD⁺ (Nicotinamide Adenine Dinucleotide). Kofaktor berupa gugus anorganik yang biasanya berupa ion-ion logam, seperti Cu²⁺, Mg²⁺, dan Fe²⁺. Beberapa jenis vitamin seperti kelompok vitamin B merupakan koenzim. Jadi, enzim yang utuh tersusun atas bagian protein yang aktif yang disebut apoenzim dan koenzim, yang bersatu dan kemudian disebut holoenzim.

Enzim bekerja dengan dua cara, yaitu menurut Teori Kunci-Gembok (Lock and Key Theory) dan Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit Theory). Menurut teori kunci-gembok, terjadinya reaksi antara substrat dengan enzim karena adanya kesesuaian bentuk ruang antara substrat dengan situs aktif (active site) dari enzim, sehingga sisi aktif enzim cenderung kaku. Substrat berperan sebagai kunci masuk ke dalam situs aktif, yang berperan sebagai gembok, sehingga terjadi kompleks enzim-substrat. Pada saat ikatan kompleks enzim-substrat terputus, produk hasil reaksi akan dilepas dan enzim akan kembali pada konfigurasi semula. Berbeda dengan teori kunci gembok, menurut teori kecocokan induksi reaksi antara enzim dengan substrat berlangsung karena adanya induksi substrat terhadap situs aktif enzim sedemikian rupa sehingga keduanya merupakan struktur yang komplemen atau saling melengkapi. Menurut teori ini situs aktif tidak bersifat kaku, tetapi lebih fleksibel.

Sebagai katalis dalam reaksi-reaksi di dalam tubuh organisme, enzim memiliki beberapa sifat, yaitu:
1. Enzim adalah protein, karenanya enzim bersifat thermolabil,  membutuhkan pH dan suhu yang tepat.
2. Enzim bekerja secara spesifik, dimana satu enzim hanya bekerja pada satu substrat.
3. Enzim berfungsi sebagai katalis, yaitu mempercepat terjadinya reaksi kimia tanpa mengubah kesetimbangan reaksi.
4. Enzim hanya diperlukan dalam jumlah sedikit.
5. Enzim dapat bekerja secara bolak-balik.
6. Kerja enzim dipengaruhi oleh lingkungan, seperti oleh suhu, pH, konsentrasi, dan lain-lain.

Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi kerja enzim diantaranya adalah sebagai berikut.

1. Suhu

Enzim tidak dapat bekerja secara optimal apabila suhu lingkungan terlalu rendah atau terlalu tinggi. Jika suhu lingkungan mencapai 0° C atau lebih rendah lagi, enzim tidak aktif. Jika suhu lingkungan mencapai 40° C atau lebih, enzim akan mengalami denaturasi (rusak). Suhu optimal enzim bagi masing-masing organisme berbeda-beda. Untuk hewan berdarah dingin, suhu optimal enzim adalah 25° C, sementara suhu optimal hewan berdarah panas, termasuk manusia, adalah 37° C.

2. pH (Tingkat Keasaman)

Setiap enzim mempunyai pH optimal masing-masing, sesuai dengan "tempat kerja"-nya. Misalnya enzim pepsin, karena bekerja di lambung yang bersuasana asam, memiliki pH optimal 2. Contoh lain, enzim ptialin, karena bekerja di mulut yang bersuasana basa, memiliki pH optimal 7,5-8.

3. Aktivator dan Inhibitor

Aktivator adalah zat yang dapat mengaktifkan dan menggiatkan kerja enzim. Contohnya ion klorida, yang dapat mengaktifkan enzim amilase.
Inhibitor adalah zat yang dapat menghambat kerja enzim. Berdasarkan cara kerjanya, inhibitor terbagi dua, inhibitor kompetitif dan inhibitor nonkompetitif. Inhibitor kompetitif adalah inhibitor yang bersaing aktif dengan substrat untuk mendapatkan situs aktif enzim, contohnya sianida bersaing dengan oksigen dalam pengikatan Hb. Sementara itu, inhibitor nonkompetitif adalah inhibitor yang melekat pada sisi lain selain situs aktif pada enzim, yang lama kelamaan dapat mengubah sisi aktif enzim.

4. Konsentrasi enzim dan substrat

- Semakin tinggi konsentrasi enzim akan semakin mempercepat terjadinya reaksi. Dan konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.
- Jika sudah mencapai titik jenuhnya, maka konsentrasi substrat berbanding  terbalik dengan kecepatan reaksi.

Dewasa ini, enzim adalah senyawa yang umum digunakan dalam proses produksi. Enzim yang digunakan pada umumnya berasal dari enzim yang diisolasi dari bakteri. Penggunaan enzim dalam proses produksi dapat meningkatkan efisiensi yang kemudian akan meningkatkan jumlah produksi.

Sejak tahun 70[ES][SQ]an, Lembaga Ilmu Pengetahuan Indonesia (LIPI) telah menyadari, bahwa enzim akan memegang peranan penting dalam industri. Enzim adalah protein tidak beracun namun mampu mempercepat laju reaksi kimia dalam suhu dan derajat keasaman yang lembut. Produk yang dihasilkannya sangat spesifik sehingga dapat diperhitungkan dengan mudah. Enzim menjadi primadona industri saat ini dan di masa yang akan datang karena melalui penggunaannya, energi dapat dihemat dan akrab dengan lingkungan. Saat ini penggunaan enzim dalam industri makanan dan minuman, industri tekstil, industri kulit dan kertas di Indonesia semakin meningkat. Dilaporkan, enzim amilase yang digunakan dalam industri tekstil di Bandung - Jawa Barat, jumlahnya tidak kurang dari 4 ton per bulan atau sekitar 2- 3 juta dolar Amerika setiap bulannya dan semuanya diimpor.

Oleh karena itu, LIPI telah sejak lama mengumpulkan dan menseleksi mikroba penghasil enzim khususnya penghasil enzim amilase (pemecah zat tepung), lipase (pemecah lemak), dan protease (pemecah protein). Ke tiga enzim ini sudah amat luas dipakai dalam industri gula cair dan tekstil serta kertas, industri modifikasi lemak, dan industri kulit. Paling tidak, ada 3 Pusat Penelitian (Puslit) di lingkungan LIPI yang bekerja dengan enzim yaitu Puslit Bioteknologi, Puslit Biologi dan Puslit Kimia Terapan.

Pada saat ini Puslit Biologi tengah melakukan seleksi ulang terhadap koleksi mikroba penghasil ke 3 enzim di atas. Sementara itu Puslit Kimia Terapan telah mengembangkan produksi enzim a amilase sekala laboratorium dan Puslitbang Bioteknologi telah mengembangkan dan mempatenkan proses produksi enzim glukoamilase menggunakan kapang Rhizopus melalui UNIQUEST di Australia dan mengujicoba proses serupa menggunakan kapang Aspergillus sampai sekala 500 liter. Kini LIPI dengan berbagai fasilitasnya siap bermitra untuk mengembangkannya ke tingkat komersial.

Enzim amilase digunakan untuk menghidrolisis pati menjadi suatu produk yang larut dalam air serta mempunyai berat molekul rendah yaitu glukosa. Enzim ini banyak digunakan pada industri minuman misalnya pembuatan High Fructose Syrup (HFS) maupun pada industri tekstil. Enzim amilase dapat diproduksi oleh berbagai jenis mikroorganisma terutama dari keluarga Bacillus, Psedomonas dan Clostridium. Bakteri potensial yang akhir-akhir ini banyak digunakan untuk memproduksi enzim amilase pada skala industri antara lain Bacillus licheniformis dan B.stearothermophillus. Bahkan penggunaan B.stearothermophillus lebih disukai karena mampu menghasilkan enzim yang bersifat termostabil sehingga dapat menekan biaya produksi.

Enzim proteolitik memainkan peranan yang penting pada industri makanan (misalnya dalam proses konversi susu menjadi keju), sebagai bahan pada deterjen maupun pada pemrosesan kulit. Protease yang dipakai secara komersial seperti serine protease dan metalloprotease, biasanya berasal dari Bacillus subtilis yang mempunyai kemampuan produksi dan sekresi enzim yang tinggi. Produsen enzim protease lainnya adalah Pseudomanas aeruginosa dan Staphylococcus aureus. Pemakaian enzim protease dalam proses tanning kulit dapat meningkatkan kualitas kulit, disamping itu juga merupakan pemakaian produk bioteknologi yang ramah lingkungan karena dapat mengurangi beban polusi limbah industri kulit.

Enzim lipase (triacylglycerol acylhydrolases) banyak diproduksi oleh berbagai jenis mikroorganisma baik tunggal maupun bersamaan dengan enzim esterase. Mikroba penghasil lipase anatara lain adalah Pseudomonas aeruginosa, Serratia marcescens, Staphylocococcus aureus dan Bacillus subtilis. Enzim lipase ini digunakan sebagai biokatalis untuk memproduksi asam lemak bebas, gliserol, berbagai ester, sebagian gliserida, dan lemak yang dimodifikasi atau diesterifikasi dari substrat yang murah, seperti minayak kelapa sawit. Produk-produk tersebut secara luas digunakan dalam industri farmasi, kimia dan makanan.

Bidang Pemakaian

·                  Industri makanan dan minuman (keju, kecap, roti dan kue, HFS, bir dll)

·                  Industri tekstil

·                  Industri kertas

·                  Industri kulit

·                  Industri farmasi

·                  Deterjen

·                  Pasta gigi

Penggunaan

·                  Untuk memenuhi kebutuhan enzim di dalam negeri

·                  Sebagai biokatalis untuk produksi bahan-bahan kimia olahan

·                  Membantu mengurangi beban polusi lingkungan